Johann Deisenhofer

Actually, I will talk quite a lot about the past. I work in this environment here in Dallas, Texas, and it’s a medical school. The people there are politely interested in photosynthesis but you immediately realise that they think, what kind of disease is related to photosynthesis? And there is none. Therefore the interest locally is quite limited let’s say. However, ever having worked on photosynthetic reaction centres it never leaves you. And so I am keeping up in the literature and I want to give you a review of one particular aspect of structure of molecules involved in photosynthesis. Now, Hartmut Michel already introduced the concept of cell respiration and he mentioned that the appearance of oxygen in the atmosphere was a major catastrophe for the then majority of living organisms. But nowadays, of course, photosynthesis is the most important chemical process on Earth. And it makes use of the fact that we on the Earth live in an environment that has an average temperature of 288 kelvin. And 8 light minutes out there is a hot body with for all practical purposes inexhaustible energy, that is 5800 kelvin and we receive the radiation. And the degradation of the radiation spectrum from this to that temperature is used for overcoming temporarily the entropy, and by energy input create a low entropy environment which is life. And the photosynthetic process can be chemically roughly divided into 2 parts. There are the dark reactions and the light reactions, meaning that light reactions are dependent on light and are the reactions that actually convert light energy to chemical energy. The dark reactions use that to fix carbon dioxide and make carbohydrates out of it. The light reactions use water as a source of electrons and transfer these electrons to the carbohydrate. And they release the oxygen in the atmosphere. And Hartmut talked about this. So let me continue talking about this. When we think of photosynthesis we think of green plants perhaps. And here is a microscope picture of a cross section of a so-called chloroplast. That’s where in green plants photosynthesis actually occurs. And you see here these fine lines, these are membranes in the chloroplast. There are lots of them. And these are in parts stacked and parts more loosely packed. And they carry the actual molecules that perform photosynthesis. These chloroplasts are thought to have originated from cyanobacteria that were incorporated into plant cells. In fact, nowadays still about half of the photosynthetic activity on the planet is done by cyanobacteria, following exactly the same principle. And here is a text book picture of the photosynthetic process with the input molecules in green, water and carbon dioxide, the output in blue, oxygen, carbohydrate and a proton gradient. That was also described in Hartmut’s talk, this general way of storing and providing energy to other processes in a cell. What you see here is light heading to big macromolecular complexes called photosystem II, photosystem I. In between there is a proton pump. This axis is, as far as electrons are concerned, a kind of an energy axis. Not exact but what the rising line here means, light is used to raise electrons to high energy then it loses some of the energy to drive the proton pump. It is delivered to the second, to the photosystem I, again lifted to high energy, and then delivered to an electron carrier molecule NADPH. And this is used in the carbon fixation cycle where carbon dioxide is taken up from the air. And this is also used for processes in this cycle. The oxygen is released into the atmosphere. This is a relatively complex system. And the pioneers of photosynthesis research 50, 60, 70 years ago, were looking for easier to treat systems as is the custom in many parts of biology and they found organisms that also do photosynthesis but on a much simpler scale. And this is outlined here. They have only one photosystem which is called photosynthetic reaction centre. They have a proton pump. They cannot extract electrons from water and therefore what they do is they just recycle the red electrons from the proton pump to the reaction centre. So they run a cyclic electron transfer system, driven by light and to produce the proton gradient. And these types of bacteria were sort of the guinea pigs of photosynthesis for a long time. And spectroscopy especially, spectroscopic methods, did a lot to clarify the steps after absorption of the photon, clarify the steps that happen to store the energy of the photon. But there was almost a crisis in the late 1970s because all the discussions always ended up asking what may be the structure of this thing. So here is a picture of a bacterium, a photosynthetic purple bacterium, that was one of the sources of reaction centre preparations. And as you can see it is also filled with membranes in its interior. It’s about 2 microns across. And it’s a rich source of reaction centres to do in-vitro experiments. And, as I said, structure was the real need that arose over time and the problem was psychological and also technical. Psychological because there was a widespread belief that one cannot crystallise proteins, they come out of biological membranes. Luckily the previous speaker did not believe that and published in 1982 this picture of wonderful crystals of photosynthetic reaction centres. And as he already said they were quite big, so they could be actually seen with the bare eye. And they were very well suited for X-ray crystallography. So together with a number of colleagues, who are listed here as authors of our first or second paper, we determined the structure of the reaction centre. And here is a model in 2 representations, 1 where the proteins are in cartoon representation, and here where they are in spheres representation without showing the hydrogen atoms. So almost half of the atoms in this structure actually are missing but that’s because at the resolution of the X-ray crystallography we did, these were invisible. And the reaction centre consists of 4 protein subunits called H, M, L and cytochrome, shown in different colours. And I need to say that many of the relatives of this bacterium, plus the chloris viridis, do not have the cytochrome. It is also possible to operate this system without, and the cytochrome essentially is a sort of a storage for electrons that fill holes when they are created by absorption of light. Here is a picture of the cofactors alone, there are 14, the hemes of the cytochrome, 4 bacterio-chlorophylls in green, bacterio-pheophytins in blue, carotenoid, non-heme iron and 2 quinones. And one of the biggest surprises for many people was the fact that this structure, especially when you leave out the cytochrome and the carotenoid, has a 2-fold symmetry, an approximate 2-fold symmetry. So there is an axis running here through the iron and you can rotate around and the structure is unchanged almost. Of course, there is chemical difference between this and this. But this was a big, big, big surprise and I was asked many times, are you sure that this is really true? And the reason why I was, or we probably were asked this, is the following. Spectroscopy found out, established a sequence of events, that after photons are absorbed by this pair of chlorophylls an electron is transferred within 3 picoseconds to the right side only. Not here, just to this side, it’s almost exclusively. And then within 0.7 picoseconds it moves on to the pheophytin, in 200 picoseconds to the quinone, and by then it has crossed the whole thickness of the membrane. And then in this case, in the Blastochloris viridis’ case, an electron is coming from the nearest heme group in the cytochrome within 130 nanoseconds. So that means the hole here is already filled up again. There is an extra charge here. And this charge then moves parallel to the membrane surface to the second quinone in a much, much longer time, 150 microseconds. This whole thing has to happen twice. Then this quinone is fully reduced as we say. It picks up protons and moves out. And it transfers its electrons and its protons through the membrane back by this proton pump. And eventually the electrons come back here. So this is the cyclic electron flow that I mentioned before. And the isometry is definitely caused by the protein. And I drew this picture again to show how the protein subunits, this L in brown, M in blue, how they form a scaffold to hold the cofactors together. And not only do they do that, they also exert subtle influences on the electronic properties of the cofactors, so that this pathway is always followed. And if we look from this side on the structure we see the symmetry including the cofactors and the helices of the protein. All the parts outside of the membrane have been left out and I specifically want to point out the sequence of the helices as they appear in the amino acid sequence. And there is 1, 2, 3, 5, 4; 1, 2, 3, 5, 4. And also I would like to point out that the place where the photons are first absorbed and where the electron is coming from is a pair of parallel, almost parallel chlorophylls. And these we will see in the following again and again. So after that structure had been published and all the events that followed people began to look at chloroplasts again. And they were successful in actually crystallising all these major components of the chloroplast or the cyanobacterial photosynthetic system. And here I have given a short list of some of the most important papers, starting with 2001, And so far the best structure came from Osaka City University, Umena et al. in 2011, at 1.9 angstrom. And I will quote briefly from this structure. Here is a picture of the whole complex and that is just one of 2 parts of a dimer, 2 identical parts of a dimer. And you can see here that this is a very much more complicated structure than the bacterial photosynthetic reaction centre. And I want to point out that there are many protein subunits, 20, but in the middle there are 2 that have the same colour as the ones I showed for the reaction centre, 1 brown and 1 blue. In the very middle there are these cofactors and if you look just at this group then you see essentially the same arrangement as in the reaction centre, a pair of chlorophylls, so-called accessory chlorophylls, pheophytins, quinones. And these cofactors are actually making electronic contact to the light-harvesting groups that are out here. And what is not found in the bacterial reaction centre is this, the so-called oxygen evolving complex. And this was actually the highlight of this paper. And here is a structure directly taken from the paper by Umena et al. showing 4 manganese and a calcium and oxygens and waters And that’s a very, very demanding process, like taking 2 water molecules in succession, extracting one electron at a time and after 4 electrons have been extracted, dioxygen is released. And many spectroscopists, among them our session chair, have done important work to clarify the steps. But I want to go on and show you now the core of the photosystem II. You already may notice a similarity also of the protein arrangement to the bacteria reaction centre. And if you look perpendicular to the membrane we see almost exactly the same picture. And especially I want to point out that the order of the helices as they appear in the sequence, 1, 2, 3, 5, 4, is exactly the same. So there is a relation, even though the amino acid sequences are very different. Now, briefly the photosystem I structures. Again the Berlin group was leading the efforts and they published a 2.5 angstrom resolution in 2001 and I will quote from this structure. So this is the photosystem I. Here again we have a brown and a blue subunit but they are much bigger than in the bacterial reaction centre. If you look perpendicular to the membrane we see that these proteins are actually covering the space that in the photosystem II are covered by light harvesting proteins. And they have many, many, many chlorophylls bound to them. And it turns out that these 2 proteins, the brown and the blue, are fusions of light-harvesting proteins and core proteins. And when we look at the cofactors, again, we see a 2-fold symmetry arrangement, chlorophylls, 2 accessory chlorophylls, 2 more chlorophylls. These are now not pheophytins but chlorophylls, then 2 quinones and 3 iron sulphide clusters. And in this structure is now accepted that after the photon has been absorbed electrons can go, in principle, both ways, even though one of the pathways is 70% preferred and the other one only 30%. And the electrons end up on these iron sulphide clusters, are then picked by transport proteins and are delivered to their destination. And if we add here helices which are directly in contact with the cofactors, we again find 5 brown, 5 blue, if we look perpendicular to the membrane we see again a 2-fold symmetry picture with a pair of chlorophylls and the helices now appearing in the order 7, 8, 9, 11, 10 in a sequence. And again these and these are interchanged with respect to their appearance in the sequence. So it’s exactly the same principle. And if we show these pictures together you can see that purple bacteria reaction centre, photosystem II and photosystem I, look – from this direction at least – very, very similar. The amino acid sequences are unrecognisable or similarities not recognisable, but the order of helices is exactly the same. And this in my view very much supports the idea that photosynthesis, or the ability to do photosynthesis, was developed only once on planet Earth. And, of course, for some organisms this was a catastrophe but we would not exist without it. And I find it amusing that Hartmut and I picked the same graph from a review about the evolution of atmospheric oxygen content. And as he already pointed out there are 2 major events in this, at least in this respect, in the concentration of oxygen. So both axes are logarithmic but this is the pressure of oxygen in units of present atmospheric levels, PAL, it means present atmospheric levels. And this is the opposite, the partial pressure of oxygen. And for quite a long time in Earth’s history oxygen was very, very low, like 6 orders of magnitude less concentrated than nowadays. And here is this great oxygenation event which Hartmut rightly described as a catastrophe. Then it rose again, it rose but stayed in the order of between 1 and 2% of the atmosphere for a very long time. Like on this picture it’s in the order of 1.8 billion years. And the authors of this review, they want to argue that of course there was a variation. But then, around 540 million years ago, there was another increase and to the current levels approximately. And this coincides with the appearance of organisms as we, more or less, know them today. They are multi-cellular, they have external shells and so on. They predate, they eat each other and many more similarities. And human history is essentially inside this line here. It’s really sobering to look at this because I think we can say that we are actually parasites of photosynthetic organisms. We make use of their production. And I think we should sometimes keep this in mind. And, of course, there are speculations now and you can see, I mean from the question alone, that there is a lot of uncertainty in what caused it. And I recommend this article, it appeared in 'Nature' in February of this year and perhaps you find an answer. Thank you.

Ich werde ziemlich viel �ber die Vergangenheit sprechen. Ich arbeite in dieser Umgebung in Dallas, Texas. Das ist eine medizinische Hochschule. Die Leute zeigen sich h�flich an Photosynthese interessiert, aber man merkt sofort, dass sie sich fragen: Welche Krankheit h�ngt mit Photosynthese zusammen? Und es gibt keine. Sagen wir es so: Das Interesse vor Ort h�lt sich in Grenzen. Wenn man aber einmal an photosynthetischen Reaktionszentren gearbeitet hat, l�sst es einen nicht mehr los. Also halte ich mich durch die Fachliteratur auf dem Laufenden. Ich m�chte Ihnen einen �berblick �ber einen bestimmten Aspekt der Struktur von an der Photosynthese beteiligten Molek�len verschaffen. Hartmut Michel hat ja das Konzept der Zellatmung schon vorgestellt und darauf hingewiesen, dass das Auftauchen von Sauerstoff in der Atmosph�re f�r die Mehrheit der damals lebenden Organismen eine gro�e Katastrophe war. Aber heute ist die Photosynthese nat�rlich der wichtigste chemische Prozess auf Erden. Sie macht sich die Tatsache zunutze, dass wir auf der Erde in einer Umgebung leben, die eine Durchschnittstemperatur von 288 Kelvin aufweist. Und 8 Lichtminuten entfernt gibt es einen 5.800 Kelvin hei�en K�rper mit einer praktisch unersch�pflichen Energie, und wir empfangen die Strahlung. Die Degradation des Strahlungsspektrums von dieser zu jener Temperatur wird daf�r genutzt, die Entropie vor�bergehend zu �berwinden und durch Energieaufwand eine Umgebung von niedriger Entropie zu erzeugen - das Leben. Der photosynthetische Prozess l�sst sich chemisch grob in 2 Teile untergliedern. Es gibt die Dunkelreaktionen und die Lichtreaktionen, was bedeutet, dass die Lichtreaktionen von Licht abh�ngig sind. Das sind diejenigen Reaktionen, die Lichtenergie in chemische Energie umwandeln. Die Dunkelreaktionen nutzen diese Energie, um Kohlendioxid zu fixieren und daraus Kohlenhydrate herzustellen. Die Lichtreaktionen verwenden Wasser als Elektronenquelle und �bertragen diese Elektronen auf das Kohlenhydrat. Und sie setzen den Sauerstoff in die Atmosph�re frei. Hartmut hat dar�ber gesprochen. Lassen Sie mich daran ankn�pfen. Wenn wir an Photosynthese denken, dann denken wir vielleicht an gr�ne Pflanzen. Hier sehen Sie die mikroskopische Aufnahme eines Chloroplasten im Querschnitt. Das ist der Ort, an dem in gr�nen Pflanzen die Photosynthese tats�chlich geschieht. Und hier sehen Sie diese feinen Linien; das sind Membrane im Chloroplast. Es gibt viele davon. Teilweise sind sie gestapelt; andere sind eher lose gepackt. Und sie transportieren jene Molek�le, die Photoynthese betreiben. Man glaubt, dass die Chloroplasten von in Pflanzenzellen eingebauten Cyanobakterien abstammen. Noch heute wird etwa die H�lfte der photosynthetischen Aktivit�t auf dem Planeten von Cyanobakterien erledigt, die dabei genau demselben Prinzip folgen. Hier sehen Sie ein aus einem Lehrbuch entnommenes Bild des photosynthetischen Prozesses mit den Input-Molek�len in gr�n, Wasser und Kohlendioxid, die Output-Molek�le in blau, au�erdem Sauerstoff, Kohlenhydrat und einen Protonengradienten. Das wurde in Hartmuts Vortrag ebenfalls beschrieben � dieses allgemeine Prinzip, diese Art der Speicherung und die Energielieferung an andere Prozesse in einer Zelle. Hier sehen Sie Licht auf dem Weg zu gro�en makromolekularen Komplexen namens Photosystem II bzw. Photosystem I. Dazwischen ist eine Protonenpumpe. Diese Achse ist, soweit Elektronen betroffen sind, eine Art von Energieachse - nicht genau, aber die aufsteigende Linie hier bedeutet: Licht wird daf�r verwendet, Elektronen auf ein hohes Energieniveau zu bringen. Dann verliert das Elektron etwas von der Energie, um die Protonenpumpe anzutreiben. Es wird dem Photosystem I zugef�hrt, wieder auf ein hohes Energieniveau gebracht und dann zu einem Elektronentransporter-Molek�l NADPH gebracht. Das wird dann im Zyklus der Kohlenstofffixierung verwendet, durch den der Luft Kohlendioxid entnommen wird. Und es wird ebenfalls f�r Prozesse in diesem Zyklus verwendet. Der Sauerstoff wird in die Atmosph�re freigesetzt. Das ist ein relativ komplexes System. Die Pioniere der Photosyntheseforschung suchten vor 50, 60, 70 Jahren nach einfacher zu behandelnden Systemen, wie das in vielen Teilen der Biologie �blich ist, und sie fanden Organismen, die ebenfalls Photosynthese betreiben, aber auf viel einfachere Weise. Das ist hier dargestellt. Sie haben nur ein Photosystem, das photosynthetisches Reaktionszentrum genannt wird. Sie haben eine Protonenpumpe. Sie k�nnen dem Wasser keine Elektronen entnehmen, weshalb sie einfach die Elektronen aus der Protonenpumpe dem Reaktionszentrum wieder zuf�hren. Sie betreiben also ein durch Licht gesteuertes zyklisches Elektronentransfersystem zur Herstellung des Protonengradienten. Diese Art von Bakterien waren lange Zeit so etwas wie die Versuchskaninchen der Photosynthese. Vor allem die Spektroskopie, spektroskopische Methoden trugen viel dazu bei, die Schritte nach der Absorption des Photons aufzukl�ren � aufzukl�ren, was die Schritte zur Speicherung der Energie des Photons sind. Doch in den sp�ten 1970ern kam es fast zu einer Krise, denn alle Diskussionen endeten mit der Frage: Was f�r eine Struktur k�nnte dieses Ding haben? Hier sehen Sie das Bild eines Bakteriums, eines photosynthetischen Purpurbakteriums, das eine der Quellen bei der Pr�paration von Reaktionszentren war. Und wie Sie sehen k�nnen, ist es in seinem Inneren ebenfalls mit Membranen angef�llt. Es misst etwa 2 Mikrometer. Und es ist eine reichhaltige Quelle f�r Reaktionszentren zur Durchf�hrung von In-vitro-Experimenten. Wie gesagt, Struktur war eine Notwendigkeit, die im Laufe der Zeit entstand. Das Problem war psychologischer, aber auch technischer Natur. Psychologisch, weil man weithin glaubte, dass man Proteine nicht kristallisieren kann, sie kommen aus biologischen Membranen. Zum Gl�ck glaubte mein Vorredner das nicht und ver�ffentlichte 1982 dieses Bild wundersch�ner Kristalle eines photosynthetischen Reaktionszentrums. Und wie er schon sagte, sie waren ziemlich gro�. Man konnte sie sogar mit blo�em Auge sehen. Und sie eigneten sich sehr gut f�r R�ntgenkristallographie. Zusammen mit mehreren Kollegen, die hier als Autoren unserer zweiten Studie aufgef�hrt sind, bestimmten wir die Struktur des Reaktionszentrums. Hier sehen Sie ein Modell in 2 Darstellungen - eine zeigt die Proteine in einer Cartoon-Darstellung, und hier werden sie als Kugeln dargestellt, wobei die Wasserstoffatome nicht zu sehen sind. In dieser Struktur fehlt also fast die H�lfte der Atome, was daran liegt, dass sie bei der Aufl�sung der von uns durchgef�hrten R�ntgenkristallographie nicht zu sehen waren. Das Reaktionszentrum besteht aus 4 Protein-Untereinheiten namens H, M, L und Cytochrom, die in verschiedenen Farben dargestellt sind. Ich muss noch erw�hnen, dass viele Verwandte dieses Bakteriums ebenso wie das Chloris viridis das Cytochrom nicht haben. Dieses System kann auch ohne Cytochrom betrieben werden. Das Cytochrom ist im Wesentlichen eine Art Speicher f�r Elektronen, die L�cher f�llen, wenn sie durch die Absorption von Licht erzeugt werden. Auf diesem Bild sehen Sie nur die Kofaktoren. Es sind 14 - die H�me des Cytochroms, 4 Bakteriochlorphylle in gr�n, Bakterio-Ph�ophytine in blau, Carotinoid, Nicht-H�meisen und 2 Chinone. Eine der gr��ten �berraschungen war f�r viele die Tatsache, dass diese Struktur � vor allem, wenn man das Cytochrom und das Carotinoid wegl�sst � eine zweifache Symmetrie aufweist, eine ungef�hr zweifache Symmetrie. Hier l�uft eine Achse durch das Eisen, und wenn man die Struktur um diese Achse dreht, ist sie unver�ndert - fast. Nat�rlich gibt es chemische Unterschiede zwischen diesen beiden Seiten, aber das war eine riesengro�e �berraschung, und ich wurde oft gefragt: Sind Sie sicher, dass das wirklich wahr ist? Der Grund daf�r, warum man mich bzw. uns das fragte, ist folgender: Durch Spektroskopie wurde eine Ereignissequenz ermittelt. Nachdem durch dieses Chlorophyllpaar Photonen absorbiert wurden, wird innerhalb von 3 Pikosekunden ein Elektron nur auf die rechte Seite �bertragen. Nicht hierhin, nur auf diese Seite, fast ausschlie�lich. Und dann bewegt es sich innerhalb von 0,7 Pikosekunden weiter zum Ph�ophytin, in 200 Pikosekunden zum Chinon, und dann hat es die Membran in ihrer ganzen St�rke durchquert. Und dann kommt in diesem Fall, im Fall des Blastochloris viridis, ein Elektron von der n�chstliegenden H�mgruppe innerhalb von 130 Nanosekunden in das Cytochrom. Das bedeutet, dass das Loch hier schon wieder aufgef�llt ist. Hier ist eine zus�tzliche Ladung. Und diese Ladung bewegt sich parallel zur Membranoberfl�che zum zweiten Chinon in einer viel, viel l�ngeren Zeit - 150 Mikrosekunden. Das Ganze muss zweimal geschehen. Dann ist dieses Chinon, wie wir sagen, vollst�ndig reduziert. Es nimmt Protonen auf und wandert nach drau�en. Und durch diese Protonenpumpe �bertr�gt es seine Elektronen und Protonen zur�ck durch die Membran. Und schlie�lich kommen die Elektronen hier zur�ck. Das ist also der zyklische Elektronenfluss, von dem ich vorhin gesprochen habe. Und Ursache der Isometrie ist definitiv das Protein. Ich habe dieses Bild angefertigt, um noch einmal zu zeigen, wie die Protein-Untereinheiten - L in braun, M in blau - ein Ger�st bilden, um die Kofaktoren zusammenzuhalten. Und sie tun nicht nur das, sie �ben auch einen subtilen Einfluss auf die elektronischen Eigenschaften der Kofaktoren aus � so dass immer diesem Pfad gefolgt wird. Und wenn wir von dieser Seite auf die Struktur blicken, sehen wir die Symmetrie einschlie�lich der Kofaktoren und der Helices des Proteins. Alle Teile au�erhalb der Membran wurden weggelassen, und ich m�chte insbesondere auf die Helix-Sequenzen hinweisen, wie sie in der Aminos�uresequenz erscheinen. Hier haben wir 1, 2, 3, 4, 5; 1, 2, 3, 5, 4. Ich m�chte au�erdem darauf hinweisen, dass es sich bei dem Ort, an dem die Photonen zuerst absorbiert werden und von dem die Elektronen kommen, um ein Paar paralleler, fast paralleler Chlorophylle handelt. Das werden wir im Folgenden immer wieder sehen. Nach der Ver�ffentlichung dieser Struktur und all den darauf folgenden Ereignissen wandte man sich wieder Chloroplasten zu. Und es gelang tats�chlich, all diese gro�en Komponenten des Chloroplasts bzw. des cyanobakteriellen photosynthetischen Systems zu kristallisieren. Hier sehen Sie eine kurze Liste einiger der wichtigsten Studien beginnend im Jahr 2001, Die bisher beste Struktur kam aus der Osaka City University, Umena et al., im Jahr 2011, bei 1,9 Angstr�m. Ich werde kurz aus dieser Struktur zitieren. Hier sehen Sie ein Bild des ganzen Komplexes. Das ist nur einer von 2 Teilen eines Dimers, von 2 identischen Teilen eines Dimers. Wie Sie hier sehen, ist das eine viel kompliziertere Struktur als das bakterielle photosynthetische Reaktionszentrum. Und ich m�chte darauf hinweisen, dass es viele Protein-Untereinheiten gibt, n�mlich 20, doch in der Mitte sind 2 von derselben Farbe wie die, die ich f�r das Reaktionszentrum gezeigt habe - 1 braune und 1 blaue. Genau in der Mitte sind die Kofaktoren, und wenn man nur diese Gruppe betrachtet, sieht man im Wesentlichen dieselbe Anordnung wie im Reaktionszentrum - ein Chlorophyllpaar, sogenannte akzessorische Chlorophylle, Ph�ophytine, Chinone. Und diese Kofaktoren stellen einen elektronischen Kontakt zu den lichtsammelnden Gruppen da drau�en her. Was im bakteriellen Reaktionszentrum nicht zu finden ist, ist der sogenannte Sauerstoff entwickelnde Komplex. Und das war der H�hepunkt dieser Studie. Hier ist eine direkt der Studie von Umena et al. entnommene Struktur; sie zeigt 4 Mangane, 1 Kalzium sowie Sauerstoffe und Wasserstoffe. Das ist ein �beraus anspruchsvoller Prozess - Entnahme von 2�Wassermolek�len hintereinander, Herausl�sung jeweils eines einzelnen Elektrons, und wenn 4 Elektronen herausgel�st sind, wird Disauerstoff freigesetzt. Viele Spektroskopiker, darunter auch unser Konferenzleiter, haben wichtige Beitr�ge zur Kl�rung dieser Schritte geleistet. Ich fahre fort und zeige Ihnen jetzt den Kern des Photosystems II. Sie bemerken vielleicht schon eine �hnlichkeit der Protein-Zusammensetzung im Vergleich zum bakteriellen Reaktionszentrum. Und senkrecht zur Membran sehen wir fast dasselbe Bild. Ich m�chte vor allem darauf hinweisen, dass die Reihenfolge der Helices, in der sie in der Sequenz erscheinen - 1, 2, 3, 5, 4 - genau die gleiche ist. Es gibt also einen Zusammenhang, auch wenn Aminos�uresequenzen etwas ganz anderes sind. Nun kurz zur Struktur des Photosystems I. Wieder hatte die Berliner Gruppe die Nase vorn - im Jahr 2001 ver�ffentlichte sie eine Aufl�sung von 2,5 Angstr�m, und ich werde aus dieser Struktur zitieren. Das ist also das Photosystem I. Hier haben wir wieder eine braune und eine blaue Untereinheit, aber sie sind viel gr��er als die im bakteriellen Reaktionszentrum. Senkrecht zur Membran sehen wir, dass diese Proteine den Platz einnehmen, der im Photosystem II von den lichtsammelnden Proteinen eingenommen wird. Und an diese Proteine sind viele, viele, viele Chlorophylle gebunden. Wie sich herausstellte, sind diese 2 Proteine, das braune und das blaue, Fusionen von lichtsammelnden Proteinen und Kernproteinen. Ein Blick auf die Kofaktoren zeigt uns wieder eine zweifach symmetrische Anordnung: Chlorophylle, 2 akzessorische Chlorophylle, Mittlerweile ist akzeptiert, dass in dieser Struktur, wenn das Photon absorbiert wurde, Elektronen grunds�tzlich in beide Richtungen wandern k�nnen, auch wenn einer der Pfade von 70 % bevorzugt wird, der andere nur von 30 %. Die Elektronen landen schlie�lich auf diesen Eisen-Schwefel-Clustern, werden von Transportproteinen aufgenommen und an ihren Bestimmungsort gebracht. Und wenn wir hier Helices hinzuf�gen, die in direktem Kontakt zu den Kofaktoren stehen, finden wir wieder 5 - 5 braune, 5 blaue. Senkrecht zur Membran sehen wir wieder ein zweifach symmetrisches Bild mit einem Chlorophyllpaar. Die Helices erscheinen jetzt in einer Sequenz mit der Reihenfolge 7, 8, 9, 11, 10. Und wieder sind dieser und dieser Teil im Hinblick auf ihr Erscheinen in der Sequenz vertauscht. Es ist also genau dasselbe Prinzip. Und wenn wir diese Bilder zusammen zeigen, dann sehen Sie, dass sich das Reaktionszentrum des Purpurbakteriums, das Photosystem II und das Photosystem I - jedenfalls aus dieser Richtung - sehr stark �hneln. Die Aminos�uresequenzen weisen keine erkennbaren �hnlichkeiten auf, aber die Reihenfolge der Helices ist genau gleich. Und das ist nach meiner Ansicht ein sehr starker R�ckhalt f�r die Theorie, dass die Photosynthese bzw. die F�higkeit, Photosynthese zu betreiben, auf dem Planeten Erde nur einmal entwickelt wurde. F�r einige Organismen war das nat�rlich eine Katastrophe, aber wir w�rden ohne sie nicht existieren. Und ich finde es am�sant, dass Hartmut und ich dieselbe Abbildung aus einer Abhandlung Er hat bereits darauf hingewiesen, dass es 2 gro�e Ereignisse gab, jedenfalls im Hinblick auf die Sauerstoffkonzentration. Beide Achsen sind logarithmisch dargestellt, aber das ist der Sauerstoffdruck in Einheiten des heutigen Atmosph�rengehalts � PAL bedeutet 'present atmospheric levels'. Und das ist das Gegenteil, der Sauerstoffpartialdruck. F�r eine ziemlich lange Zeit in der Erdgeschichte war der Sauerstoffgehalt sehr, sehr niedrig, etwa 6 Gr��enordnungen niedriger als heutzutage. Hier ist dieses gewaltige Ereignis der Sauerstoffanreicherung, das Hartmut zu Recht als Katastrophe bezeichnet hat. Dann stieg der Gehalt noch einmal an, verharrte aber dann f�r eine sehr lange Zeit zwischen 1 und 2 Prozent der Atmosph�re. In diesem Bild sind das etwa 1,8 Milliarden Jahre. Die Verfasser dieser Abhandlung weisen darauf hin, dass es nat�rlich Schwankungen gab. Aber dann, vor etwa 540 Millionen Jahren, gab es einen erneuten Anstieg auf etwa den heutigen Wert. Und das f�llt zusammen mit dem Auftauchen von Organismen, wie wir sie mehr oder weniger heute kennen. Sie sind mehrzellig, sie haben au�enliegende Schalen und so weiter. Sie gehen auf die Jagd, sie fressen sich gegenseitig und noch viel mehr �hnlichkeiten. Die Geschichte des Menschen liegt im Wesentlichen in dieser Linie. Es ist wirklich ern�chternd, sich das anzusehen � ich denke, man kann sagen, dass wir eigentlich Parasiten photosynthetischer Organismen sind, wir machen uns ihre Produktion zunutze. Und ich finde, daran sollten wir manchmal denken. Nat�rlich gibt es Spekulationen, und schon an der Frage sieht man, dass die Ursache alles andere als sicher ist. Ich kann diesen Artikel empfehlen, er erschien im Februar dieses Jahres in Nature, und vielleicht finden Sie eine Antwort. Vielen Dank.

Abstract

Photosynthesis, the conversion of light energy from the sun into chemical energy, has been the basis of life on Earth for more than 3 billion years. The first steps of this conversion are light-driven electron transfer reactions catalyzed by the so-called photosynthetic reaction centers (RCs), which are complexes of protein subunits and pigments located in biological membranes. This lecture will present an overview of known three-dimensional structures of RCs from purple bacteria and from cyanobacteria and green plants (Photosystems I and II). Despite different sizes and compositions, the RCs have at their cores arrangements of transmembrane helices and pigments that are amazingly similar. This supports the assumption that they all derive from a common ancestor.

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