Ich danke Gräfin Bettina, Wolfgang Schürer und den anderen Mitgliedern der Lindauer Stiftung
für die Einladung zu diesem Treffen.
Es hat mir hier im letzten Jahr außerordentlich gut gefallen und es sieht ganz so aus, als ob es dieses Mal genauso würde.
Also bin ich sehr glücklich darüber, dabei zu sein. Zu Beginn möchte ich erst einmal den Titel meines Beitrags erläutern.
Aufgrund der bisherigen Vorträge haben Sie sicherlich alle eine Vorstellung davon,
was man unter translationaler Forschung versteht.
Laut Definition geht es darum, dass im Labor erarbeitete Erkenntnisse direkt zur Heilung oder Behandlung von Krankheiten
in der Humanmedizin eingesetzt werden. Mittlerweile - und das ist meiner Meinung nach sehr bedauerlich -
hat sich die translationale Forschung zum ausschlaggebenden Kriterium bei der Beurteilung der Förderwürdigkeit
von Forschungsprojekten entwickelt. Lassen Sie mich dies an einem Beispiel veranschaulichen -
als die Obama-Regierung den nationalen Gesundheitsinstituten NIH eine stattliche Summe zur Verfügung stellte,
nahmen die NIH das Geld aus diesem Fördertopf und vergaben eine Reihe von an die Erreichung bestimmter Ziele gebundener
"Challenge Grants". Hierbei wurden Fördergelder für insgesamt 100 verschiedene Projekte zugeteilt.
Während 98 dieser Projekte sich auf translationale Forschung bezogen, waren nur zwei davon nicht-translational.
Ich habe überhaupt nichts gegen die translationale Forschung, je älter ich werde, umso wichtiger finde ich sie.
Aber dieses Verhältnis von 98 zu 2 ist meines Erachtens einfach völlig unangemessen.
Für mich ist eine der besten Definitionen der Art von Forschung, die ich hier als nicht-translational bezeichnet habe -
und Sie werden noch verstehen, warum - nun, das heißt ja nicht, dass diese keine Auswirkungen hat,
aber das ist auch nicht die Richtung, in die sich die Arbeit entwickelt...
Also in meinen Augen wird das, was ich als nicht-translationale Forschung bezeichne,
und die von Bob dargelegte Bedeutung der Grundlagenforschung am besten durch Robert Wilson erklärt und definiert.
Es handelt sich hierbei aber um einen anderen Robert Wilson, als den hier anwesenden -
es war der Physiker, Bildhauer und Architekt, der das Fermilab entworfen hat.
1969 wurde er in den Kongress bestellt, um die Gründe darzulegen,
die die finanzielle Förderung des Fermilabs durch den Kongress rechtfertigten.
John Pastore, der Senator von Rhode Island, versuchte, Wilson den Einstieg in die Diskussion zu erleichtern,
indem er ihn fragte, inwieweit die im Fermilab gemachten Entdeckungen der Verteidigung der USA dienlich sein würden.
Und Wilson antwortete, dass sie dies nicht sein würden.
Auch die Frage, ob es nicht andere Dinge geben würde, für die diese Entdeckungen nützlich sein könnten, verneinte er.
Als dann immer weiter in ihn gedrungen wurde, machte er nach einiger Zeit die wundervolle Aussage,
dass Forschung ausschließlich etwas mit dem Respekt, den wir füreinander aufbringen, der Würde des Menschen,
unserer Liebe zur Kultur und unseren Fähigkeiten als gute Maler, Bildhauer und Dichter zu tun habe -
also mit all den Dingen, die wir in unserem Land schätzen und auf die wir stolz sind.
Forschung habe also nichts direkt mit der Verteidigung unseres Landes zu tun, sondern vielmehr damit,
unser Land so zu gestalten, dass es überhaupt wert ist, verteidigt zu werden.
Vor diesem Hintergrund möchte ich Ihnen nun einiges zu meiner eigenen Geschichte,
den Entwicklungen in meinem Labor und den Dingen, für die ich mich interessiert habe, erzählen.
Anfangen werde ich mit einem Thema, das mich über lange Zeit meines Lebens motiviert hat.
Nun, eigentlich hat dieses spezielle Problem mein Interesse erst in meiner Zeit als Post-Doktorand geweckt.
Zur Veranschaulichung habe ich ein Bild von mir aus früheren Tagen gewählt und möchte daran zeigen,
was mich seit mehr als 30 Jahren fasziniert, nämlich die mechanischen Sinne.
Biologen haben eine sehr genaue Vorstellung von den chemischen und molekularen Grundlagen des Sehens
sowie den molekularen Grundlagen der chemischen Sinne - ob es um Geruch oder Geschmack geht,
um Neurotransmitter oder die Funktion von Hormonen im Körper.
Wir haben aber eine ganze Reihe von Sinnen -
den Hörsinn, den Gleichgewichtssinn, das vestibuläre System, Sehnenorgane, Muskelstreckung und die Tastsinne.
Es gibt allein fünf Tastsinne, d.h.
Zellen, die groben Schmerz, leichte Berührung oder Oberflächenstrukturen
oder über die Haut Vibrationen mit geringer oder hoher Frequenz erfassen.
Und all diese mechanischen Sinne funktionieren nur deshalb, weil Zellen bewegt, d.h. physikalisch manipuliert werden.
Und es gibt noch etwas anderes, das ihnen gemein ist -
wir können uns ihre Wirkung auf molekularer Ebene überhaupt nicht erklären - auch da ist noch viel Arbeit erforderlich.
Genau das hat mich interessiert.
Ich habe mich in diesem Zusammenhang auch mit dem Fadenwurm Caenorhabditis elegans beschäftigt.
Hier sehen Sie nun ein Diagramm mit den Zellen, die Berührungen erfassen.
Um Ihnen eine Vorstellung davon zu geben, wie Tiere Berührungen empfinden - also wenn Sie ein Tier berühren,
dann weicht dies zurück. Tiere, die bei der Berührung nicht zurückweichen, könnten berührungsunempfindlich sein.
Auf diese Weise haben wir übrigens eine ganze Reihe von mutanten Stämmen isoliert.
Nun, wir müssen da natürlich etwas vorsichtig vorgehen, da sich auch tote Tiere bei der Berührung nicht bewegen.
Es gibt hier aber Differenzierungsmöglichkeiten.
Im Endresultat waren wir in der Lage, eine ganze Reihe von Genen zu definieren,
die Komponenten des für die Berührungsempfindlichkeit erforderlichen Komplexes kodieren.
Als wir mit der Isolierung anfingen, die Gene identifizierten und ihre Produkte charakterisierten,
stellte sich zunächst die Frage, welche Zelle nun für das Protein und welche Zelle für die Aktivierung des Gens zuständig ist.
Zu diesem Zeitpunkt, es war so um 1989, gab es verschiedene Methoden zur Lokalisierung der Genaktivität.
Man konnte das Protein über einen Antikörper identifizieren oder man setzte die Beta-Galactosidase als Reportersystem ein,
um die enzymatische Reaktion durchzuführen und das Produkt zu erhalten.
Darüber hinaus konnte man über In-situ-Hybridisierung herausfinden, wo die RNA aus dem aktivierten Gen gebildet wurde.
Und in all diesen Fällen mussten wir zunächst das Gewebe fixieren und permeabilisieren,
d.h. wir untersuchten totes Gewebe und erhielten somit nur eine Momentaufnahme.
Und sobald wir das Experiment abgeschlossen hatten, mussten wir das Ganze wiederholen
und den gesamten Vorgang noch einmal durchlaufen.
Was ich in den zehn Jahren vor 1989 den Leuten immer über den C-elegans erzählt habe, war -
das können Sie bei einem Blick auf das Bild in der Mitte wohl schon erahnen - dass dieser Fadenwurm transparent ist.
Wir können ihn auf den Objektträger unter das Mikroskop legen und direkt hindurchsehen
oder durch unterschiedliche Maßnahmen auch die Zellen im Tier erkennen.
Ich habe also ständig betont, dass es ein transparentes Tier sei - aber das war es dann.
Wir führten all diese Experimente durch, um zu sehen wo Gene exprimiert werden.
Und da kam dann plötzlich so etwas wie eine Eingebung!
Für mich ist eines der schönsten Beispiele für einen solchen Geistesblitz diese Situation hier in Cambridge im Jahr 1953,
in der Watson und Crick kurz vor der Entdeckung des strukturellen Aufbaus der DNA
aus Enttäuschung über den mangelnden Fortschritt ihrer Arbeit eine Bar besuchen und sich einen "Double Felix" bestellen.
Solche Dinge sollten sich vielleicht häufiger in Bars ereignen.
Nun, meine persönliche Eingebung hatte ich bei einem Vortrag von Paul Brehm,
in dem er über die Arbeit von Osamu Shimomura berichtete, der morgen oder am Donnerstag hier sprechen wird.
Es ging dabei zunächst um die Entdeckung von Aequorin als lichterzeugendes, biolumineszentes Molekül.
Dann folgte die Entdeckung dieses außerordentlich interessanten grün fluoreszierenden Proteins GFP,
welches grünes Licht im System erzeugt.
Paul Brehm erläuterte dann in seinem Beitrag, dass man dieses Protein nur mit blauem oder ultraviolettem Licht anregen muss
und es dann grün leuchtet.
Und zum ersten Mal nach langer Zeit schlief ich während des Seminars nicht ein.
Ich hörte wirklich zu und sagte mir, dass das für meine Arbeit an einem transparenten Tier einfach hervorragend war.
Schon am nächsten Tag nahm ich Kontakt auf, ich hielt das für sehr vielversprechend.
Ich erfuhr dann auch, dass das GFP ein ziemlich ungewöhnliches Protein ist und keinen zusätzlichen Kofaktor benötigt.
Das war besonders gut, da wir dann nichts mehr hinzufügen mussten.
Es musste nur die DNA dem Organismus hinzuzugefügt werden, die dann das Protein bildet und das war's.
Nach dem damaligen Kenntnisstand gab es da aber leider das Peptidrückgrat
und an dieser Position bildete sich bei dem reifen GFP dieser fünfgliedrige Ring.
Damals wusste keiner, wie dieser Ring eigentlich entstand und die Vermutung lag nahe,
dass mindestens ein Enzym oder vielleicht auch zwei, drei oder vier konvertierende Enzyme
zum Bilden des endgültigen fluoreszierenden Produktes erforderlich sind. In diesem Fall wäre es kein sehr gutes
bzw. nützliches Hilfsmittel. Ich habe dann die Person ausfindig gemacht, die die cDNA isoliert hatte.
Es handelte sich um Douglas Prasher in Massachusetts.
Ich habe mich mit ihm in Verbindung gesetzt und nach einem langen Telefongespräch haben wir entschieden,
dass wir zusammenarbeiten würden.
Dann haben wir aber einige Jahre nichts voneinander gehört.
Ich vermutete, dass er das Klonen beendet hatte und er dachte, ich sei nicht mehr in der Forschung tätig.
Nun, schließlich kamen wir wieder zusammen und entdeckten, dass wir beide nach wir vor an dem Thema interessiert waren.
Auslöser hierfür war eine neue Studentin in meinem Labor, Ghia Euskirchen,
die gerade ihr Masterstudium in Chemotechnik an der Fakultät für Ingenieurwesen in Columbia absolviert hatte,
die sich im Gebäude direkt neben meinem Labor befand. Und sie hatte bereits im Bereich der Fluoreszenz gearbeitet.
Das traf sich alles gut - wir riefen Douglas an, ließen die Zusammenarbeit wieder aufleben und erhielten dann einen Klon von ihm.
Einen Monat nach dem Beginn ihres Aufbaustudiums gelang es Ghia Euskirchen dann,
grün fluoreszierende E. coli-Bakterien zu erhalten.
Es war einfach wundervoll, wir waren furchtbar aufgeregt, hier kann man das nicht so gut erkennen,
direkt unter dem Wort "fluoreszent" - zum Einsatz des Mikroskops ... Also, unser Mikroskop war nicht sehr gut,
wir konnten damit keine Fluoreszenz entdecken.
Glücklicherweise hatte Ghia Euskirchen aber bereits in dem Labor in der Fakultät für Ingenieurwesen gearbeitet und wusste,
dass es dort ein gutes Mikroskop gab, mit dem man die Fluoreszenz erkennen konnte.
Wir haben dann das Experiment fortgesetzt, was sich ohne ein geeignetes Mikroskop etwas schwierig gestaltete.
Aus diesem Grund habe ich die Vertreter von verschiedenen Mikroskopherstellern angerufen und darüber informiert,
dass ich ein Mikroskop zu kaufen beabsichtige und sie um ein Vorführgerät für einige Monate gebeten.
Wir haben dann alle Experimente auf den Vorführmodellen ausgeführt.
Ich habe kürzlich etwas ganz Ähnliches getan, ich weiß nicht, ob ich darüber überhaupt reden sollte -
nun auf jeden Fall waren wir sehr aufgeregt.
Wir erkannten somit, dass wir nur noch die DNA-Kodierung für die Kodiersequenz des Proteins brauchten und das war's.
Zusätzliche konvertierende Enzyme waren nicht erforderlich, nur das GFP.
Schließlich brachten wir unsere Arbeit zu Papier und schickten sie an den Verlag der wissenschaftlichen Fachzeitschrift "Science".
Ich möchte hier einige Worte zur Veröffentlichung sagen - diese erweist sich gelegentlich als außerordentlich schwierig -
selbst dann, wenn man wirklich ganz begeistert von seiner Arbeit ist.
Ich schickte die Studie also zur Prüfung ein - der Titel lautete "Grün fluoreszierendes Protein -
ein neuer Marker für die Genexpression".
Die Verleger wollten die Studie aber nicht einmal zur Prüfung weiterleiten, sie sagten, es täte ihnen leid,
aber der Titel tauge überhaupt nichts. Auf mein Nachfragen wurde mir dann erklärt, dass der Titel das Wort "neu" enthalte.
Es handele sich aber um ein Wissenschaftsmagazin und in der Wissenschaft sei alles neu.
Aus diesem Grund solle ich den Titel ändern. Ich war etwas beleidigt und änderte dann den Titel in die lange Version
"Das grün fluoreszierende Protein Aequorea Victoria benötigt zur Erzeugung eines fluoreszierenden Produkts in prokaryotischen
und eukaryotischen Zellen keine zusätzliche exogene Komponente", das war so ungefähr der Inhalt der kompletten Studie.
Über diesen Titel beschwerten sie sich dann nicht, sondern akzeptierten ihn. Die Prüfer waren sehr nett.
Etwas später aber kamen sie wieder auf mich zu und meinten, der Titel sei vielleicht ein wenig lang.
Wir einigten uns dann letztendlich auf "Grün fluoreszierendes Protein als Marker für die Genexpression".
Das nächste Problem war dann das Titelblatt, hier habe ich die Farbe noch etwas betont -
und genau das wurde dann zum eigentlichen Problem.
Der Art Director rief mich an und sagte mir, dass man das Bild für das Titelblatt wirklich gut fände.
Das ging mir genauso, es stellte eine wachsende Nervenzelle dar, d.h. den Wachstumskegel im lebenden Tier.
Nun, er sagte, das Bild gefiele ihnen gut, aber es gäbe eine Farbe,
die man grundsätzlich nicht auf dem Titelblatt verwenden wolle und das sei Grün und ob man nicht eine andere Farbe nehmen könne.
Darauf antwortete ich, dass das nun überhaupt nicht ginge. Das letzte Problem mit der Veröffentlichung war dann,
dass wir bereits vielen Menschen für ihre Arbeit Kopien gegeben hatten
und wir auch viele bis dato nicht veröffentlichte Ergebnisse anderer aufführen wollten.
Die meisten von ihnen sahen da kein Problem und sagten "Klar, macht das nur." Nur eine Person stellte sich quer -
ich kann Ihnen das jetzt hier hoffentlich zeigen - das ist ein Brief von Tulle Hazelrigg, in dem sie mich auffordert,
in den kommenden zwei Monaten jeden Samstagmorgen den Kaffee zu kochen,
ihr ein französisches Abendessen zuzubereiten und einen Monat lang jeden Abend den Müll herauszubringen.
Das ist übrigens meine Frau. Was sie dann aber tat, das war die Durchführung des nächsten wirklich wichtigen Experiments mit GFP.
Ihr gelang es nämlich erstmals, das GFP mit einem anderen Protein zu verknüpfen.
Sie untersuchte damit das Drosophila-Protein, das in diesen Nervenzellen entstand,
anschließend in eine sich entwickelnde Drosophila-Oozyte transportiert und abgelegt wurde und dort dann liegen blieb.
Man sieht das auch hier im hinteren Teil der Oozyte - und sie konnte das alles im lebenden Gewebe beobachten.
Das war also ein wirklich wichtiger Schritt. Sie meint, sie sei dafür von mir nie angemessenen entschädigt worden.
Zu dieser Geschichte möchte ich abschließend noch erwähnen, dass ich diese Folie bereits häufig gezeigt habe.
Vor einigen Monaten ging meine Frau dann in die Apotheke bei uns im Ort, um Rezepte einzulösen.
Der Apotheker fragte sie, ob sie nicht die Frau von dem Typen sei, der den Nobelpreis gewonnen hat.
Sie bejahte dies und er sagte dann, dass er ihren Brief wirklich gut fand.
Nun, einer der Vorteile von GFP ist, dass es erblich ist.
Man kann die DNA in einen Organismus einfügen, sie wird an die nachfolgenden Organismen weitergegeben
und man kann weitere Untersuchungen anstellen.
Es handelt sich um eine nahezu nicht-invasive Methode, das Protein wird nur über die Einwirkung von blauem Licht aktiviert
und dann achtet man auf das fluoreszierende Licht.
Das bedeutet, dass wir bei diesem Verfahren in keiner Weise störend in das Leben eingreifen.
Die kleinen Monomere verbreiten sich in der Zelle und zeigen deren gesamte Form, ich werde Ihnen das gleich veranschaulichen.
Und es kann natürlich in lebenden Zellen eingesetzt werden,
d.h. wir haben erstmals eine dynamische Ansicht auf Zellprozesse statt nur einer statischen Ansicht vom Gewebe.
Hier nun einige Beispiele, es handelt sich um ein ganze Reihe von Tieren - Würmer, Drosophila,
hier die Rapspflanze Canola, Mäuse, der Zebrafisch und das hier ist Alba,
das für den Künstler Eduardo Kac für Kunstinstallationen entwickelte GFP-Häschen,
an dem er die Wechselbeziehung zwischen Kunst und Wissenschaft veranschaulichen wollte.
Dies sind einige Zellkulturen. Hier die Drosophila, die Arabidopsis und die ist eine Purkinje-Zelle.
Man kann hier sehr schön erkennen, wie die einzelnen Verzweigungen der Zelle durch das darin befindliche GFP leuchten.
Ich werde Ihnen noch weitere Beispiele zeigen.
Lassen Sie mich an dieser Stelle aber noch betonen, dass das GFP in meinen Augen eines der schönsten Proteine der Welt ist -
und ich hatte überhaupt nichts damit zu tun.
Ich möchte Ihnen noch den hier verwendeten Farbkode erläutern -
die Namen in Rot beziehen sich auf Mitarbeiter bei mir im Labor, Namen in Blau sind Menschen, mit denen ich kooperiert habe,
und die Namen hier, die in Schwarz erscheinen, beziehen sich auf Personen, die Dinge getan haben, die ich wünschte,
selbst getan zu haben.
So, das hier ist die laternenförmige Struktur mit dem fluoreszierenden Zentrum direkt in der Mitte,
es handelt sich um eine wirklich wunderschöne äußere Struktur.
Lassen Sie mich Ihnen noch einige Hintergrundinformationen zu den beiden Filmen geben, die ich Ihnen zeigen möchte.
Dies hier ist eine dieser Standarddarstellungen der Zellteilung.
Ich möchte nur auf zwei Aspekte der Zellteilung eingehen, die Sie hier erkennen können.
Da ist zum einen die Kernhülle, die sich natürlich auflösen muss, damit sich die Chromosomen trennen können.
Während der Zellteilung ist also kein Kern vorhanden, der Kern bildet sich anschließend neu.
Und zweitens sind hier die Mikrotubuli, das sind die Linien, die Sie hier sehen.
Und genau diese Linien bilden den sogenannten Spindelapparat. Das kann man hier sehr gut erkennen.
Ich werde Ihnen also zwei Filme zeigen, der erste zeigt das an einem Protein in dieser Spindel anhaftende GFP,
d.h. Sie werden sehen, wie sich die Spindel in dem sich entwickelnden Drosophila-Embryo bildet.
In diesem Fall gibt es keine Zellteilungen, es teilen sich nur die Kerne unaufhörlich.
Im zweiten Film wird dann gezeigt, wo das GFP anhaftet, und zwar nicht an irgendeiner Komponente der Zelle,
sondern an einem kleinen Peptid, durch das es dann in den Kern eingefügt wird.
Also immer dann, wenn Kerne vorhanden sind, hat es einen Platz, wo es hingehen kann.
Sind keine Kerne verfügbar, verschwindet es bzw. es verbreitet sich.
Sehen Sie sich zunächst die Zellteilung hier auf der linken Seite an -
beide Filme stammen übrigens von der Website der amerikanischen Gesellschaft für Zellforschung -
hier erkennt man hoffentlich nicht nur, wie sich diese wunderbaren Spindeln bilden,
sondern auch dass dieser Vorgang vollständig synchron verläuft.
Und genau diese Synchronität wollen wir auch in lebenden Organismen sehen können.
Und während das jetzt so weiter geht, sehen wir hier eine falsche Kodierung, d.h. je höher die GFP-Konzentration,
umso roter erscheint das Ganze. Es ist also keine Fluoreszenzkodierung mit unterschiedlichen Farben.
Nun sind alle Kerne gebildet und anschließend lösen sie sich wieder auf.
Aber dieser Vorgang erfolgt wellenförmig und nicht synchron.
Wir sehen hier also zwei verschiedene Aspekte der Kernteilung, d.h. zwei Prozesse, die in unterschiedlicher Weise verlaufen
oder gesteuert werden. Und wir können das beobachten, indem wir verfolgen, was mit den GFP-Signalen passiert.
In der Zwischenzeit ist das GFP natürlich noch entscheidend weiterentwickelt worden.
Roger hat hier bereits von seiner Arbeit im Rahmen der Erzeugung anderer Farben berichtet.
Dies hat dann natürlich zu weiteren Entwicklungen geführt, wie z.B. der von Joshua Sanes und Jeff Lichtman,
die diese für die Kennzeichnung von Neuronen eingesetzt haben. Diese Technik wird als "Brainbow" bezeichnet.
Roger hat auch über die Idee gesprochen, verschiedene Molekularmonitore für die Kalziumbildgebung zu erzeugen,
sowie für - lassen Sie uns das kurz durchgehen - für die Peptidspaltung und Protein-Protein-Wechselwirkungen,
wobei hierfür in erster Linie der Förster-Resonanzenergietransfer, auch FRET genannt,
zur Darstellung des Zustands der Moleküle innerhalb einer lebenden Zelle angewendet wird.
Die Nutzung von GFP hat sich also in einem Ausmaß ausgeweitet, das wir zu dem Zeitpunkt,
als wir mit unserer Forschung daran begonnen haben, nicht annähernd erahnen konnten.
GFP hat sich in meinem Labor als außerordentlich vielseitig erwiesen.
Ich werde hier jetzt einmal ein Experiment durchführen, das ich nie zuvor gemacht habe -
also wer von den Anwesenden hält sich für einen Biologen - bitte heben Sie die Hand und schauen Sie sich um, wer das alles ist.
So jetzt behalten Sie Ihre Hand bitte oben, wenn Sie bereits in der einen oder anderen Weise mit GFP gearbeitet haben.
Wie Sie sehen, hält fast jeder hier seine Hand noch hoch, es ist doch wirklich erstaunlich,
wie viele Menschen bereits mit GFP gearbeitet haben, wie weit verbreitet es ist.
In meinem Labor haben wir es für die Untersuchung der Genexpression eingesetzt, d.h. zur Betrachtung der Proteinlokalisation
und zur Ermittlung von Mutanten. Wenn wir die Zellen kennzeichnen können, dann können wir die Tiere mutieren lassen
und nach Tieren mit anomalen Zellen suchen, d.h. mit Nervenzellen, die nicht richtig wachsen,
die keine korrekten Verbindungen aufweisen, usw.
Wir können es auch zur Zellkennzeichnung verwenden, sodass sich diese Zellen anschließend isolieren lassen.
In einer meiner beliebtesten Versuchsreihen waren wir somit in der Lage,
die erste eukaryotische Übertragungszelle für Berührungen zu identifizieren.
Wir hatten also eine ganze Reihe von Komponenten identifiziert, die zu diesem Kanalkomplex gehören,
wie z.B. diese beiden Proteine MEC-4 und MEC-10, die unserer Meinung nach die Grundlage für den Tastsinn von Würmern darstellten.
Wir mussten in diesem Rahmen elektrophysiologische Messungen durchführen.
Wir konnten zwar in das Tier hineinsehen und jede Zelle erkennen - und das sind wirklich winzige Zellen...
Wenn man aber eine Elektrode in das Tier steckt, würde dies explodieren, was für das Experiment nicht so zuträglich wäre.
Selbst wenn man das Tier öffnet, wäre es nicht möglich die Zellen zu differenzieren,
es sei denn sie wurden über das GFP gekennzeichnet und man sieht genau, wo die einzelnen Zellen sind.
Dann schließlich waren wir dazu in der Lage.
Ich sollte hier vielleicht noch erklären, warum Miriams Name in zwei Farben erscheint,
sie fing als Post-Doktorandin an und führte dieses Projekt dann als Mitarbeiterin zu Ende.
Nun, wir konnten dann über die elektrischen Messungen nachweisen, dass diese Komponenten relevant waren
und es ist uns wirklich gelungen.
Ich möchte an dieser Stelle nicht weiter darauf eingehen, aber wir konnten den genetischen Nachweis dafür erbringen,
dass es sich hierbei um das Übertragungsmolekül handelte. Das ist eine Arbeit, auf die ich wirklich stolz bin.
Da mir jetzt nur noch einige Minuten bleiben und Sie wahrscheinlich kurz vor dem Verdursten sind,
werde ich nicht weiter über unsere derzeitigen Arbeiten berichten.
Ich würde mich aber freuen, Ihnen davon im Rahmen der Diskussion zu erzählen.
Jetzt komme ich erst einmal zu meiner letzten Folie, wobei ich auf diese Arbeiten nicht eingehen werde.
Bevor ich Ihnen nun etwas über die Lehren berichte, die ich gezogen habe,
möchte ich doch auf die Bedeutung der Technik als wesentlicher Motor in vielen Bereichen der Wissenschaft zu sprechen kommen.
In den anderen Beiträgen haben Sie das schon gehört.
Theodor Hänsch und Roger haben das sehr gut veranschaulicht.
Durch die neuen Möglichkeiten, Dinge zu untersuchen, sind wir in der Lage, ganz erstaunliche Erkenntnisse zu gewinnen.
Und wir haben das Glück gehabt, dass wir ständig neue "Werkzeuge" entwickeln und verwenden können.
Was ich an dieser Stelle noch erwähnen möchte, das sind die folgenden Lehren, die ich für mich gezogen habe.
Erstens wird wissenschaftlicher Erfolg auf ganz unterschiedlichen Wegen erreicht.
Nimmt man mal uns drei Wissenschaftler, die sich den Nobelpreis teilen, wir sind ganz unterschiedliche Forscher.
Osamu Shimomura ist ein unglaublich engagierter, fleißiger Biochemiker, der seine Arbeit mit Leidenschaft verfolgt,
der sich in ein Problem verbeißt und nicht aufgibt bevor er sein Ziel erreicht.
Roger galt bereits in der High-School als brillanter Naturwissenschaftler und gewann den Westinghouse Award.
Mein Weg verlief da etwas anders, ich will nicht im Detail darauf eingehen.
Nachdem ich nun diesen Preis in Chemie erhalten habe,
ist es mir fast schon etwas unangenehm über meine Noten in Chemie zu sprechen.
Wie dem auch sei, es gibt keinen vorgezeichneten Weg.
Man muss das, was man tut, einfach mit Freude tun und daran arbeiten.
Es gibt da keinen richtigen oder falschen Weg, das Wichtigste ist ganz einfach, dass man mit Engagement dabei bleibt.
Zweitens hat der wissenschaftliche Fortschritt einen kumulativen Charakter.
Ich war wirklich hocherfreut darüber, dass ich mir den Preis mit zwei anderen Preisträgern teile.
Tatsächlich könnte ich wahrscheinlich eine ganze Reihe von Personen nennen, mit denen ich den Preis gern geteilt hätte.
Letztendlich waren es Hunderte oder Tausende von Wissenschaftlern,
die das GFP modifiziert und es zu dem Molekül gemacht haben, das es heute ist, die seinen Nutzen gesteigert haben.
Das bedeutet, dass wir mit unseren Arbeiten jeder etwas hinzugefügt haben -
dies ist ein Aspekt, der mir außerordentlich gut gefällt.
Drittens sind für mich die Studenten und Post-Doktoranden die wirklichen Innovatoren.
Als wir die Fachwelt darüber informierten, dass wir mit dem GFP erfolgreich waren, bin ich alle großen Entdeckungen durchgegangen.
Ich erhielt dann Anrufe von Menschen, die mich um Informationen über GFP baten,
da ihnen ihre Studenten oder aber ihre Post-Doktoranden davon berichtet hatten und sie sehen wollten,
ob es für ihr Labor passend sei. Verbreitet wurden die Informationen also über Studenten und Post-Doktoranden.
Und die gehören nach wie vor zu den wichtigsten Mitgliedern meines Laborteams.
Zum Abschluss möchte ich noch zwei Dinge sagen:
Zum einen, dass die Grundlagenforschung einfach von wesentlicher Bedeutung ist,
dass sie als Motor der Innovation dient und Einblicke verschafft,
die ihrerseits zu translationaler Forschung und Fortschritten in der Landwirtschaft und Industrie ganz allgemein führen.
Wie Bob bereits gesagt hat, die Grundlagenforschung ist unabdingbar.
Und dann sollten wir das Leben insgesamt untersuchen, nicht nur die Modellorganismen, die Fliegen,
die Hefe, die Mäuse und den Zebrafisch. Wir sollten alles, wirklich alles betrachten.
Stelle man sich nur einmal vor, was uns entgangen wäre, hätte nicht jemand die Qualle untersucht
und sich der grundlegenden Frage, wie ein Organismus Licht produziert, gewidmet.
Hierbei handelt es sich nicht um ein translationales Projekt,
sondern vielmehr um die Untersuchung eines recht unkonventionellen Tieres, um hochinteressante und grundlegende Fragestellungen.
Es gibt so noch viele dieser Fragen, die es zu stellen gilt, es gibt noch so viel zu erfahren.
Ich danke Ihnen für Ihre Aufmerksamkeit.